发表咨询:400-808-1731
订阅咨询:400-808-1751
摘要:目的分析非结构蛋白4B(NS4B蛋白)与卵巢癌免疫反应抗原域蛋白2(OCIAD2)相互作用的结构域。方法进入(美国国立生物技术信息中心(NCBI)主页分别查询NS4B蛋白和OCIAD2蛋白Gen Bank序列号,进入通用蛋白质数据库(Uni Prot)主页输入在NCBI中查询的NS4B蛋白和OCIAD2蛋白序列号,查询蛋白编号,进入ELM主页面,输入在Uni Prot查询到的NS4B蛋白编号A4GSN1和OCIAD2蛋白编号Q56VL3,查询跨膜结构域和线性基序。返回ELM主页,选择ELM binding domains,查询数据库里总的相互作用结构域。进入SMART主页,输入蛋白序列号或蛋白序列,查询蛋白跨膜区域和低复杂性区域。低复杂性区域的氨基酸会呈现出弹性的结构容易作为该蛋白和其他类型蛋白相结合的结构域。不同的跨膜区域因共同定位于细胞膜上可能发生相互作用。结果NS4B蛋白存在跨膜区域,OCIAD2蛋白不存在跨膜区域,没有发现NS4B和OCIAD2蛋白存在直接相互作用的线性基序。OCIAD2蛋白具有一个低复杂性区域(88~98氨基酸);NS4B蛋白具有2个低复杂性区域(106~132氨基酸和141~154氨基酸)。结论 OCIAD2蛋白与NS4B蛋白可能通过低复杂性区域发生直接相互作用。
摘要:目的预测卵巢癌抑癌基因HELQ编码蛋白(HELQ蛋白)的结构和功能。方法采用Ex PASy服务器中的工具分析HELQ蛋白的理化特征。分别采用PSORTⅡ和TMHMM预测HELQ蛋白的亚细胞定位和跨膜拓扑结构。采用Signal P 4.0预测HELQ蛋白的信号肽。采用Scan Prosite和SMART分析HELQ蛋白的功能结构域以及结构域分区。采用PSIPRED和I-TASSER预测HELQ蛋白的二级和三级结构以及配体结合位点。采用STRING10.0预测HELQ蛋白与其他蛋白的交互作用。结果 HELQ蛋白主要定位在细胞核(47.8%)和细胞质(39.1%)中,有4个保守结构域DEXDc、HELICc、HHH5和PRK02362,并包含解旋酶ATP结合区和解旋酶C端结合区两个功能结构域;成功建立了HELQ蛋白的二级和三级结构模型,其中二级结构中α螺旋、无规则卷曲及折叠结构比例分别为54%、31%和6%。三维配体结构分析发现HELQ蛋白包含一个酶活性中心位点His341,催化Ile333、Lys335、Tyr337、Gln340、Pro360、Thr361、Ser362、Gly363、Gly364、Lys365、Thr366、Leu367、Glu464和Ala711等结合位点与配体ATP结合。交联蛋白质分析发现HELQ蛋白可能与RAD51、POLA1、PLON、FANCD2、DHX8等蛋白存在交互作用。结论 HELQ蛋白可能具有ATP依赖性解旋酶的结构和功能,参与DNA损伤的修复过程。