摘要：FT蛋白是植物的成花素,在植物多条不同开花途径的交汇节点发挥重要作用。该蛋白在植物叶片中合成运输到顶端分生组织发挥作用。为了研究FT蛋白的运输机制,本研究利用原核表达技术体外诱导表达了His6-FT蛋白;利用His镍柱纯化获得了高质量的His6-FT融合蛋白;利用Western blotting免疫印迹技术确定该His6-FT蛋白能够被anti-His单克隆抗体特异识别。试验获得的正确融合的His6-FT蛋白为进一步研究FT蛋白的转运机制奠定了良好的基础。